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| Link zu diesem Datensatz | https://d-nb.info/1053913680 |
| Art des Inhalts | Hochschulschrift |
| Titel | Co-Kristallisation von Polymerase κ und ι im Komplex mit DNA : Einbau von Pyrrolysin-Analoga durch Amber-Suppression und Einsatz von nativer-chemischer Click-Ligation zur Modifikation von DNA-Polymerasen ; Optimierung der Analytik von trypsin-verdauten Peptidenund intakten Proteinen durch LC-MS-Messung mittels einer LTQ Orbitrap XL / Christian Deiml. Betreuer: Thomas Carell |
| Person(en) |
Deiml, Christian (Verfasser) Carell, Thomas (Akademischer Betreuer) |
| Verlag | München : Universitätsbibliothek der Ludwig-Maximilians-Universität |
| Zeitliche Einordnung | Erscheinungsdatum: 2014 |
| Umfang/Format | Online-Ressource |
| Andere Ausgabe(n) | Erscheint auch als Druck-Ausgabe: Deiml, Christian Andreas: Co-Kristallisation von Polymerase Κ [Kappa] und Ι [Iota] im Komplex mit DNA |
| Hochschulschrift | München, Ludwig-Maximilians-Universität, Diss., 2014 |
| Persistent Identifier | URN: urn:nbn:de:bvb:19-168265 |
| URL | http://edoc.ub.uni-muenchen.de/16826/ (Verlag) (kostenfrei zugänglich) |
| Sprache(n) | Deutsch (ger) |
| Schlagwörter | Proteine* ; Ligation* ; Kristallisation* ; DNS-abhängige-DNS-Polymerasen* ; Modifikation <Biochemie>* ; Inhibition* ; LC-MS* ; Analoga* ; Click-Chemie* ; Polymerasen* ; Genklonierung* ; DNS-Polymerase <alpha->* (*maschinell ermittelt) |
| Sachgruppe(n) | 610 Medizin, Gesundheit ; 540 Chemie |
| Online-Zugriff | Archivobjekt öffnen |
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