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Die Lesesäle für Geisteswissenschaften, Naturwissenschaften, der Alte Lesesaal Technik und der Anne-Frank-Shoah-Lesesaal in Leipzig schließen am 04.02.2026 wegen einer Veranstaltung bereits um 15 Uhr. Die weiteren Lesesäle sowie die Servicetheke sind zu den regulären Zeiten geöffnet. //
The humanities reading room, the natural science reading room, the old technology reading room and the reading room of the Anne-Frank-Shoah-Library will close at 15:00 on 4 February 2026 due to an event. The other reading rooms and the service desk will be open during regular hours.

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im Bestand: Gesamter Bestand

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	21	Editorial: Vom Unsinn der Biokraftstoffe Enthalten in Angewandte Chemie Bd. 124, 2012, Nr. 11: 2566-2566. 1 S.
	22	Editorial: The Nonsense of Biofuels Enthalten in Angewandte Chemie / International edition Bd. 51, 2012, Nr. 11: 2516-2518. 3 S.
	23	Elucidating mechanisms in haem copper oxidases: The high-affinity Q(H) binding site in quinol oxidase as studied by DONUT-HYSCORE spectroscopy and density functional theory MacMillan, Fraser. - Berlin : Technische Universität Berlin, 2011
	24	The Structure of the Neuropeptide Bradykinin Bound to the Human G‐Protein Coupled Receptor Bradykinin B2 as Determined by Solid‐State NMR Spectroscopy † Enthalten in Angewandte Chemie Bd. 120, 2008, Nr. 9: 1692-1695. 4 S.
	25	Innentitelbild: The Structure of the Neuropeptide Bradykinin Bound to the Human G‐Protein Coupled Receptor Bradykinin B2 as Determined by Solid‐State NMR Spectroscopy (Angew. Chem. 9/2008) Enthalten in Angewandte Chemie Bd. 120, 2008, Nr. 9: 1548-1548. 2 S.
	26	The Structure of the Neuropeptide Bradykinin Bound to the Human G‐Protein Coupled Receptor Bradykinin B2 as Determined by Solid‐State NMR Spectroscopy † Enthalten in Angewandte Chemie / International edition Bd. 47, 2008, Nr. 9: 1668-1671. 4 S.
	27	Inside Cover: The Structure of the Neuropeptide Bradykinin Bound to the Human G‐Protein Coupled Receptor Bradykinin B2 as Determined by Solid‐State NMR Spectroscopy (Angew. Chem. Int. Ed. 9/2008) Enthalten in Angewandte Chemie / International edition Bd. 47, 2008, Nr. 9: 1526-1526. 2 S.
	28	The MAM (meprin/A5-protein/PTPmu) domain is a homophilic binding site promoting the lateral dimerization of receptor-like protein-tyrosine phosphatase μ Cismasiu, Valeriu B.. - Frankfurt am Main : Universitätsbibliothek Johann Christian Senckenberg, 2004
	29	Water clusters in the reaction centre of Rhodobacter sphaeroides Enthalten in Photosynthesis research Bd. 55, Nr. 2-3, date:3.1998: 127-132
	30	The Role of Electrostatic Interactions for Cytochrome c Oxidase Function Enthalten in Journal of bioenergetics and biomembranes Bd. 30, Nr. 1, date:2.1998: 81-87

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